La teneur en caséine du lait représente environ 80% des protéines du lait. Les principales fractions de caséine sont les caséines alpha (s1) et alpha (s2), la caséine ß et la caséine kappa. La propriété distinctive de toutes les caséines est leur faible solubilité à pH 4,6. Le facteur de composition commun est que les caséines sont des protéines conjuguées, la plupart avec des groupes phosphate (s) estérifiés en résidus de sérine. Ces groupes phosphates sont importants pour la structure de la micelle de caséine. La fixation du calcium par les caséines individuelles est proportionnelle à la teneur en phosphate.

La conformation des caséines ressemble beaucoup à celle des protéines globulaires dénaturées. Le nombre élevé de résidus de proline dans les caséines provoque une flexion particulière de la chaîne protéique et inhibe la formation de structures secondaires serrées et ordonnées. Les caséines ne contiennent aucune liaison disulfure. De plus, l’absence de structure tertiaire explique la stabilité des caséines contre la dénaturation thermique car il y a très peu de structure à déployer. Sans structure tertiaire, il y a une exposition considérable de résidus hydrophobes. Il en résulte de fortes réactions d’association des caséines et les rend insolubles dans l’eau.

Au sein du groupe des caséines, il existe plusieurs caractéristiques distinctives basées sur leur distribution de charge et leur sensibilité à la précipitation du calcium:

alpha(s1)-caséine: (poids moléculaire 23 000; 199 résidus, 17 résidus de proline)

Deux régions hydrophobes, contenant tous les résidus de proline, séparées par une région polaire, qui contient tous les huit groupes phosphate sauf un. Il peut être précipité à de très faibles niveaux de calcium.

alpha (s2) – caséine: (poids moléculaire 25 000; 207 résidus, 10 prolines)

Ont concentré des charges négatives près de l’extrémité N et des charges positives près de l’extrémité C. Il peut également être précipité à de très faibles niveaux de calcium.

ß-caséine : (poids moléculaire 24 000 ; 209 résidus, 35 prolines)

Région N-terminale fortement chargée et région C-terminale hydrophobe. La protéine très amphiphile agit comme une molécule de détergent. L’auto-association dépend de la température; formera un gros polymère à 20 ° C mais pas à 4 ° C. Moins sensible à la précipitation du calcium.

kappa-caséine: (poids moléculaire 19 000; 169 résidus, 20 prolines)

Très résistant à la précipitation du calcium, stabilisant les autres caséines. Le clivage de la présure au niveau de la liaison Phe105-Met106 élimine la capacité de stabilisation, laissant une partie hydrophobe, la para-kappa-caséine, et une partie hydrophile appelée glycomacropeptide de kappa-caséine (GMP), ou plus précisément, le caséinomacropeptide (CMP).