Obwohl die Kaseinmizelle ziemlich stabil ist, gibt es vier Hauptwege, auf denen die Aggregation induziert werden kann:

1. Enzymatisch – Chymosin (Lab) oder andere proteolytische Enzyme wie bei der Käseherstellung.

Chymosin oder Lab wird am häufigsten für die Enzymkoagulation verwendet. Während der Primärstufe spaltet Lab die Phe (105) -Met (106) -Verknüpfung von Kappa-Casein, was zur Bildung des löslichen CMP führt, das von der Mizelle wegdiffundiert, und Para-Kappa-Casein, ein deutlich hydrophobes Peptid, das auf der Mizelle verbleibt. Das Pflaster oder die reaktive Stelle, wie in der Abbildung unten dargestellt, die nach der enzymatischen Spaltung auf den Mizellen verbleibt, ist notwendig, bevor die Aggregation der Paracasein-Mizellen beginnen kann.

Während der Sekundärstufe aggregieren die Mizellen, wie unten rechts dargestellt. Dies ist auf den Verlust der sterischen Abstoßung des Kappa-Casein sowie den Verlust der elektrostatischen Abstoßung aufgrund der Abnahme des pH-Wertes zurückzuführen. Wenn sich der pH-Wert seinem isoelektrischen Punkt (pH 4,6) nähert, aggregieren die Kaseine. Die Kaseinmizellen neigen auch aufgrund hydrophober Wechselwirkungen stark zur Aggregation. Calcium unterstützt die Koagulation, indem es isoelektrische Bedingungen schafft und als Brücke zwischen Mizellen fungiert. Die Temperatur zum Zeitpunkt der Koagulation ist sowohl für die Primär- als auch für die Sekundärstufe sehr wichtig. Mit einem Temperaturanstieg von bis zu 40° C erhöht sich die Geschwindigkeit der Labreaktion. Während der Sekundärstufe erhöhen erhöhte Temperaturen die hydrophobe Reaktion. Das Tertiärstadium der Koagulation beinhaltet die Umlagerung von Mizellen, nachdem sich ein Gel gebildet hat. Es gibt einen Verlust der Paracasein-Identität, wenn der Milchquark fest wird und die Synärese beginnt.

2. Säure. Durch Versauerung destabilisieren oder aggregieren die Caseinmizellen, indem sie ihre elektrische Ladung auf die des isoelektrischen Punkts verringern. Gleichzeitig erhöht der Säuregehalt des Mediums die Löslichkeit von Mineralien, so dass in der Mizelle enthaltenes organisches Calcium und Phosphor allmählich in der wässrigen Phase löslich werden. Kaseinmizellen zerfallen und Kasein fällt aus. Aggregation tritt als Ergebnis entropisch angetriebener hydrophober Wechselwirkungen auf.

3. Hitze. Milch ist im Allgemeinen sehr stabil, um bis zu 90-95oC zu erhitzen. Bei Temperaturen über dem Siedepunkt aggregieren Caseinmizellen irreversibel. Beim Erhitzen ändert sich die Pufferkapazität von Milchsalzen, Kohlendioxid wird freigesetzt, organische Säuren werden produziert und Tricalciumphophate und Caseinphosphat können unter Freisetzung von Wasserstoffionen ausgefällt werden.

4. Alter Gelierung. Die Alterungsgelierung ist ein Aggregationsphänomen, das lagerstabile, sterilisierte Milchprodukte wie konzentrierte Milch und UHT-Milchprodukte betrifft. Nach wochen- bis monatelanger Lagerung dieser Produkte kommt es zu einem plötzlichen starken Viskositätsanstieg, begleitet von sichtbarer Gelierung und irreversibler Aggregation der Mizellen zu langen Ketten, die ein dreidimensionales Netzwerk bilden. Die eigentliche Ursache und der Mechanismus sind noch nicht klar, es gibt jedoch einige Theorien:

1. Proteolytischer Abbau des Casein: Bakterielle oder native Plasminenzyme, die gegen Wärmebehandlung resistent sind, können über einen langen Zeitraum zur Bildung eines langsamen Gels führen.
2. Chemische Reaktionen: polymerisation von Casein und Molkenproteinen durch Maillard-Typ oder andere chemische Reaktionen
3. Bildung von Kappa-Casein-ß -Lactoglobulin-Komplexen