Der Kaseingehalt von Milch macht etwa 80% der Milchproteine aus. Die wichtigsten Caseinfraktionen sind Alpha (s1) und Alpha (s2) -Casein, ß -Casein und Kappa-Casein. Die Unterscheidungseigenschaft aller Caseine ist ihre geringe Löslichkeit bei pH 4,6. Der gemeinsame kompositorische Faktor ist, dass Kaseine konjugierte Proteine sind, die meisten mit Phosphatgruppe (n) zu Serinresten verestert. Diese Phosphatgruppen sind wichtig für die Struktur der Caseinmizelle. Die Calciumbindung durch die einzelnen Kaseine ist proportional zum Phosphatgehalt.

Die Konformation von Caseinen ähnelt der von denaturierten globulären Proteinen. Die hohe Anzahl an Prolinresten in Caseinen bewirkt eine besondere Biegung der Proteinkette und hemmt die Bildung von dicht gepackten, geordneten Sekundärstrukturen. Caseine enthalten keine Disulfidbindungen. Das Fehlen einer Tertiärstruktur erklärt auch die Stabilität von Caseinen gegen Hitzedenaturierung, da sich nur sehr wenig Struktur entfalten kann. Ohne Tertiärstruktur kommt es zu einer erheblichen Belastung hydrophober Rückstände. Dies führt zu starken Assoziationsreaktionen der Kaseine und macht sie in Wasser unlöslich.

Innerhalb der Gruppe der Kaseine gibt es mehrere Unterscheidungsmerkmale, die auf ihrer Ladungsverteilung und Empfindlichkeit gegenüber Calciumfällung beruhen:

alpha(s1) -casein: (Molekulargewicht 23.000; 199 Reste, 17 Prolinreste)

Zwei hydrophobe Regionen, die alle Prolinreste enthalten, getrennt durch eine polare Region, die alle bis auf eine von acht Phosphatgruppen enthält. Es kann bei sehr niedrigen Kalziumspiegeln ausgefällt werden.

alpha(s2)-casein: (Molekulargewicht 25.000; 207 Reste, 10 Proline)

Konzentrierte negative Ladungen in der Nähe des N-Terminus und positive Ladungen in der Nähe des C-Terminus. Es kann auch bei sehr niedrigen Calciumspiegeln ausgefällt werden.

ß -Casein: (Molekulargewicht 24.000; 209 Reste, 35 Proline)

Hochgeladener N-terminaler Bereich und ein hydrophober C-terminaler Bereich. Sehr amphiphiles Protein wirkt wie ein Detergenzmolekül. Selbstassoziation ist temperaturabhängig; bildet bei 20 ° C ein großes Polymer, jedoch nicht bei 4 ° C. Weniger empfindlich gegenüber Calciumausfällung.

Kappa-Casein: (Molekulargewicht 19.000; 169 Rückstände, 20 Proline)

Sehr beständig gegen Calciumfällung, Stabilisierung anderer Caseine. Die Labspaltung an der Phe105-Met106-Bindung eliminiert die Stabilisierungsfähigkeit und hinterlässt einen hydrophoben Teil, Para-Kappa-Casein, und einen hydrophilen Teil, der als Kappa-Casein-Glycomakropeptid (GMP) oder genauer als Caseinomakropeptid (CMP) bezeichnet wird.