kaseinhalten i mjölk representerar cirka 80% mjölkproteiner. De huvudsakliga kaseinfraktionerna är alfa(s1) och alfa (s2)-kaseiner, Kazaki-kasein och kappa-kasein. Den särskiljande egenskapen hos alla kaseiner är deras låga löslighet vid pH 4,6. Den gemensamma kompositionsfaktorn är att kaseiner är konjugerade proteiner, de flesta med fosfatgrupp(er) förestrade till serinrester. Dessa fosfatgrupper är viktiga för strukturen hos kaseinmicellen. Kalciumbindning av de enskilda kaseinerna är proportionell mot fosfathalten.

konformationen av kaseiner är ungefär som den för denaturerade globulära proteiner. Det höga antalet prolinrester i kaseiner orsakar speciell böjning av proteinkedjan och hämmar bildandet av nära packade, ordnade sekundära strukturer. Kaseiner innehåller inga disulfidbindningar. Också, bristen på tertiär struktur står för stabiliteten hos kaseiner mot värmedenaturering eftersom det finns mycket liten struktur att utvecklas. Utan en tertiär struktur finns det avsevärd exponering av hydrofoba rester. Detta resulterar i starka associeringsreaktioner av kaseinerna och gör dem olösliga i vatten.

inom gruppen av kaseiner finns det flera särdrag baserade på deras laddningsfördelning och känslighet för kalciumutfällning:

alfa(s1)-kasein: (molekylvikt 23 000; 199 rester, 17 prolinrester)

två hydrofoba regioner, innehållande alla prolinrester, separerade av en polär region, som innehåller alla utom en av åtta fosfatgrupper. Det kan fällas ut vid mycket låga nivåer av kalcium.

alfa (s2) – kasein: (molekylvikt 25 000; 207 rester, 10 proliner)

koncentrerade negativa laddningar nära N-terminalen och positiva laddningar nära C-terminalen. Det kan också fällas ut vid mycket låga nivåer av kalcium.

Kubi-kasein: (molekylvikt 24 000; 209 rester, 35 proliner)

Högladdad N-terminal region och en hydrofob C-terminal region. Mycket amfifilt protein fungerar som en tvättmedelsmolekyl. Självförening är temperaturberoende; kommer att bilda en stor polymer vid 20 C men inte vid 4 C. mindre känslig för kalciumutfällning.

kappa-kasein: (molekylvikt 19 000; 169 rester, 20 proliner)

mycket resistent mot kalciumutfällning, stabiliserande andra kaseiner. Löpe-klyvning vid phe105-Met106-bindningen eliminerar stabiliseringsförmågan och lämnar en hydrofob del, para-kappa-kasein och en hydrofil del som kallas kappa-kaseinglycomakropeptid (GMP), eller mer exakt, kaseinomakropeptid (CMP).