Structuur: de Caseïnemicel

hoewel de caseïnemicel vrij stabiel is, zijn er vier belangrijke manieren waarop aggregatie kan worden geïnduceerd:

1. Enzymatisch-chymosine (stremsel) of andere proteolytische enzymen zoals bij de kaasproductie.

chymosine, of stremsel, wordt het vaakst gebruikt voor enzymcoagulatie. Tijdens het primaire stadium splijt stremsel de PHE(105)-Met(106) koppeling van kappa-caseïne, wat resulteert in de vorming van het oplosbare CMP dat diffundeert van de micel en para-kappa-caseïne, een duidelijk hydrofoob peptide dat op de micel blijft. De pleister of reactieve plaats, zoals geïllustreerd in de afbeelding hieronder, die na enzymatische splitsing op de micellen wordt achtergelaten, is noodzakelijk voordat de samenvoeging van de paracaseinicellen kan beginnen.

in het secundaire stadium aggregeren de micellen, zoals rechts hieronder afgebeeld. Dit is toe te schrijven aan het verlies van sterische afstoting van de kappa-caseïne evenals het verlies van elektrostatische afstoting toe te schrijven aan de daling van pH. aangezien de pH zijn iso-elektrisch punt (pH 4.6) nadert, aggregeren de caseïnes. De caseïnemicellen hebben ook een sterke neiging om wegens hydrophobic interactie samen te voegen. Calcium helpt coagulatie door het creëren van ISO-Elctric Voorwaarden en door op te treden als een brug tussen micellen. De temperatuur op het moment van coagulatie is erg belangrijk voor zowel de primaire als secundaire fase. Bij een temperatuurstijging tot 40° C neemt de snelheid van de lebreactie toe. Tijdens het secundaire stadium, verhoogde temperaturen verhogen de hydrophobic reactie. Het tertiaire stadium van coagulatie impliceert de herschikking van micellen nadat een gel heeft gevormd. Er is een verlies van paracasein identiteit als de melk wrongel bedrijven en synerese begint.

The Schmidt Model

2. Zuur. De verzuring zorgt ervoor dat de caseïnemicellen destabiliseren of aggregeren door hun elektrische lading te verlagen tot die van het isoelektrische punt. Tegelijkertijd verhoogt de zuurgraad van het medium de oplosbaarheid van mineralen, zodat organische calcium en fosfor in de micel geleidelijk oplosbaar worden in de waterfase. Caseïne micellen desintegreren en caseïne precipitaten. Aggregatie vindt plaats als gevolg van entropisch gedreven hydrophobic interacties.

3. Warmte. De melk is over het algemeen zeer stabiel om tot 90-95oC te verwarmen. Bij temperaturen boven het kookpunt zullen caseïne micellen onherroepelijk samengroeien. Bij verhitting verandert de buffercapaciteit van melkzouten, komt kooldioxide vrij, worden organische zuren geproduceerd en kunnen tricalciumfofaat en caseïnefosfaat worden neergeslagen met het vrijkomen van waterstofionen.

4. Age gelation. Age gelation is een aggregatiefenomeen dat houdbare, gesteriliseerde zuivelproducten beïnvloedt, zoals geconcentreerde melk en UHT-melkproducten. Na weken tot maanden opslag van deze producten, is er een plotselinge sterke toename van de viscositeit gepaard met zichtbare gelatie en onomkeerbare aggregatie van de micellen in lange ketens die een driedimensionaal netwerk vormen. De werkelijke oorzaak en het mechanisme zijn nog niet duidelijk, maar sommige theorieën bestaan:

  1. proteolytische afbraak van de caseïne: bacteriële of inheemse plasmineenzymen die resistent zijn voor warmtebehandeling kunnen leiden tot de vorming van een langzame gelvorming over een lange periode.
  2. chemische reacties: polymerisatie van caseïne en weiproteïnen ten gevolge van Maillard-type of andere chemische reacties
  3. vorming van Kappa-caseïne-β-lactoglobulinecomplexen

Geef een antwoord

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd.