het caseïnegehalte van melk vertegenwoordigt ongeveer 80% van de melkeiwitten. De belangrijkste caseïnefracties zijn alfa (s1) en alfa(s2)-caseïne, ß-caseïne en kappa-caseïne. De onderscheidende eigenschap van alle caseïnen is hun lage oplosbaarheid bij pH 4.6. De gemeenschappelijke samenstellingsfactor is dat caseã nen geconjugeerde proteã nen zijn, de meeste met fosfaatgroep(en) die tot serineresidu ‘ s worden veresterd. Deze fosfaatgroepen zijn belangrijk voor de structuur van de caseïne-micel. De calciumbinding door de afzonderlijke caseïnen is evenredig met het fosfaatgehalte.

de bouw van caseïnen lijkt sterk op die van gedenatureerde bolvormige eiwitten. Het hoge aantal Proline-residuen in caseïnen veroorzaakt een bijzondere buiging van de eiwitketen en remt de vorming van dichtgepakte, geordende secundaire structuren. Caseïne bevat geen disulfidebindingen. Ook, het gebrek aan tertiaire structuur is verantwoordelijk voor de stabiliteit van caseïnen tegen warmte denaturatie omdat er zeer weinig structuur te ontvouwen. Zonder een tertiaire structuur is er aanzienlijke blootstelling aan hydrofobe residuen. Dit resulteert in sterke associatiereacties van de caseïnen en maakt ze onoplosbaar in water.

binnen de groep caseïne zijn er verschillende onderscheidende kenmerken op basis van hun ladingsverdeling en gevoeligheid voor calciumprecipitatie:

Alfa(s1)-caseïne: (molecuulgewicht 23.000; 199 residuen, 17 Proline residuen)

twee hydrofobe gebieden, die alle Proline residuen bevatten, gescheiden door een polair gebied, dat alle op één na acht fosfaatgroepen bevat. Het kan worden neergeslagen bij zeer lage niveaus van calcium.

Alfa (s2)-caseïne: (molecuulgewicht 25.000; 207 residuen, 10 prolines)

geconcentreerde negatieve ladingen in de buurt van N-terminus en positieve ladingen in de buurt van C-terminus. Het kan ook worden neergeslagen bij zeer lage niveaus van calcium.

β-caseïne: (molecuulgewicht 24.000; 209 residuen, 35 prolines)

hoog geladen N-eindgebied en een hydrofoob C-eindgebied. Zeer amfifilisch eiwit werkt als een detergent molecuul. Zelfassociatie is temperatuurafhankelijk; zal een groot polymeer vormen bij 20° C maar niet bij 4° C. minder gevoelig voor calciumprecipitatie.

kappa-caseïne: (molecuulgewicht 19.000; 169 residuen, 20 prolines)

zeer resistent tegen calciumprecipitatie, stabiliserend voor andere caseïnen. Leb splijting bij de phe105-met106 binding elimineert de stabiliserende vermogen, waardoor een hydrofobe gedeelte, para-kappa-caseïne, en een hydrofiele gedeelte genaamd kappa-caseïne glycomacropeptide (GMP), of nauwkeuriger, caseïnomacropeptide (CMP).