kaseininnholdet i melk representerer ca 80% av melkeproteiner. De viktigste kaseinfraksjonene er alfa (s1) og alfa(s2)-kasein, ß-kasein og kappa-kasein. Den karakteristiske egenskapen til alle kaseins er deres lave oppløselighet ved pH 4,6. Den vanlige sammensetningsfaktoren er at kasein er konjugerte proteiner, de fleste med fosfatgruppe (er) forestret til serinrester. Disse fosfatgruppene er viktige for strukturen av kasein micelle. Kalsiumbinding av de enkelte kaseinene er proporsjonal med fosfatinnholdet.
konformasjonen av kasein er mye som denaturerte globulære proteiner. Det høye antallet prolinrester i kasein forårsaker spesiell bøyning av proteinkjeden og hemmer dannelsen av tettpakkede, bestilte sekundære strukturer. Kasein inneholder ingen disulfidbindinger. I tillegg står mangelen på tertiær struktur for stabiliteten av kaseins mot varmenaturering fordi det er svært lite struktur å utfolde seg. Uten en tertiær struktur er det betydelig eksponering av hydrofobe rester. Dette resulterer i sterke assosiasjonsreaksjoner av kaseinene og gjør dem uoppløselige i vann.
innenfor gruppen av kasein er det flere kjennetegn basert på deres ladningsfordeling og følsomhet for kalsiumutfelling:
alfa(s1)-kasein: (molekylvekt 23,000; 199 rester, 17 prolinrester)
To hydrofobe regioner, som inneholder alle prolinrester, skilt av en polar region, som inneholder alle, men en av åtte fosfatgrupper. Det kan utfelles ved svært lave nivåer av kalsium.
alfa (s2) – kasein: (molekylvekt 25 000; 207 rester, 10 prolines)
Konsentrerte negative ladninger nær N-terminus og positive ladninger nær C-terminus. Det kan også utfelles ved svært lave nivåer av kalsium.
ß-kasein: (molekylvekt 24 000; 209 rester, 35 prolines)
høyt ladet N-terminalområde og en hydrofob C-terminalområde. Veldig amfifilt protein virker som et vaskemiddelmolekyl. Selvforeningen er temperaturavhengig; vil danne en stor polymer ved 20° C, men ikke ved 4° C. Mindre følsom for kalsiumutfelling.
kappa-kasein: (molekylvekt 19 000; 169 rester, 20 prolines)
meget motstandsdyktig mot kalsiumutfelling, stabiliserer andre kasein. Rennetspaltning ved phe105-Met106-bindingen eliminerer stabiliseringsevnen, og etterlater en hydrofob del, para-kappa-kasein og en hydrofil del kalt kappa-kaseinglykomakropeptid (GMP), eller mer nøyaktig, kaseinomakropeptid (CMP).
