Il contenuto di caseina nel latte rappresenta circa l ‘ 80% delle proteine del latte. Le principali frazioni di caseina sono alfa (s1) e alfa(s2)-caseine, ß-caseina e kappa-caseina. La proprietà distintiva di tutte le caseine è la loro bassa solubilità a pH 4,6. Il fattore compositivo comune è che le caseine sono proteine coniugate, la maggior parte con gruppi fosfatici esterificati in residui di serina. Questi gruppi fosfatici sono importanti per la struttura della micella di caseina. Il legame del calcio da parte delle singole caseine è proporzionale al contenuto di fosfato.
La conformazione delle caseine è molto simile a quella delle proteine globulari denaturate. L’elevato numero di residui di prolina nelle caseine provoca una particolare flessione della catena proteica e inibisce la formazione di strutture secondarie ordinate e confezionate. Le caseine non contengono legami disolfuro. Inoltre, la mancanza di struttura terziaria rappresenta la stabilità delle caseine contro la denaturazione del calore perché c’è pochissima struttura da dispiegare. Senza una struttura terziaria vi è una notevole esposizione di residui idrofobici. Ciò si traduce in forti reazioni di associazione delle caseine e le rende insolubili in acqua.
all’Interno del gruppo di caseine, ci sono diverse caratteristiche basate sulla loro distribuzione di carica e la sensibilità di calcio precipitazioni:
alfa(s1)-caseina: (peso molecolare 23,000; 199 residui, 17 residui di prolina)
Due regioni idrofobiche, contenente tutti i residui di prolina, separati da una regione polare, che contiene tutti, ma uno degli otto gruppi fosfato. Può essere precipitato a livelli molto bassi di calcio.
alfa (s2) – caseina: (peso molecolare 25.000; 207 residui, 10 proline)
Cariche negative concentrate vicino a N-terminale e cariche positive vicino a C-terminale. Può anche essere precipitato a livelli molto bassi di calcio.
ß-caseina: (peso molecolare 24.000; 209 residui, 35 proline)
Regione N-terminale ad alta carica e regione C-terminale idrofoba. La proteina molto anfifilica agisce come una molecola detergente. L’autoassociazione dipende dalla temperatura; formerà un grande polimero a 20° C ma non a 4° C. Meno sensibile alla precipitazione del calcio.
kappa-caseina: (peso molecolare 19.000; 169 residui, 20 proline)
Molto resistente alla precipitazione del calcio, stabilizzando altre caseine. La scissione del caglio al legame Phe105-Met106 elimina la capacità stabilizzante, lasciando una porzione idrofoba, para-kappa-caseina e una porzione idrofila chiamata glicomacropeptide della kappa-caseina (GMP), o più precisamente, caseinomacropeptide (CMP).
