El contenido de caseína de la leche representa aproximadamente el 80% de las proteínas de la leche. Las principales fracciones de caseína son caseínas alfa(s1) y alfa(s2), ß-caseína y kappa-caseína. La propiedad distintiva de todas las caseínas es su baja solubilidad a pH 4,6. El factor de composición común es que las caseínas son proteínas conjugadas, la mayoría con grupos fosfatados esterificados a residuos de serina. Estos grupos de fosfato son importantes para la estructura de la micela de caseína. La unión al calcio por las caseínas individuales es proporcional al contenido de fosfato.
La conformación de las caseínas es muy parecida a la de las proteínas globulares desnaturalizadas. El alto número de residuos de prolina en las caseínas causa una flexión particular de la cadena de proteínas e inhibe la formación de estructuras secundarias ordenadas y empaquetadas. Las caseínas no contienen enlaces disulfuro. Además, la falta de estructura terciaria explica la estabilidad de las caseínas contra la desnaturalización térmica porque hay muy poca estructura que desplegar. Sin una estructura terciaria hay una exposición considerable de residuos hidrofóbicos. Esto resulta en fuertes reacciones de asociación de las caseínas y las hace insolubles en agua.
Dentro del grupo de caseínas, hay varias características distintivas basadas en su distribución de carga y sensibilidad a la precipitación de calcio:
alfa(s1)-caseína: (peso molecular 23,000; 199 residuos, 17 residuos de prolina)
Dos regiones hidrofóbicas, que contienen todos los residuos de prolina, separadas por una región polar, que contiene todos menos uno de los ocho grupos de fosfato. Puede precipitarse a niveles muy bajos de calcio.
alfa(s2)-caseína: (peso molecular 25.000; 207 residuos, 10 prolinas)
Cargas negativas concentradas cerca del terminal N y cargas positivas cerca del terminal C. También puede precipitarse a niveles muy bajos de calcio.
ß-caseína: (peso molecular 24.000; 209 residuos, 35 prolinas)
Región N-terminal altamente cargada y región C-terminal hidrofóbica. La proteína muy anfifílica actúa como una molécula detergente. La auto asociación depende de la temperatura; formará un polímero grande a 20 ° C pero no a 4° C. Menos sensible a la precipitación de calcio.
kappa-caseína: (peso molecular 19.000; 169 residuos, 20 prolinas)
Muy resistente a la precipitación de calcio, estabilizando otras caseínas. La hendidura de cuajo en el enlace Phe105-Met106 elimina la capacidad estabilizadora, dejando una porción hidrofóbica, para-kappa-caseína, y una porción hidrofílica llamada glicomacropéptido kappa-caseína (GMP), o más exactamente, caseinomacropéptido (CMP).
