kaseinindholdet i mælk repræsenterer omkring 80% af mælkeproteiner. De vigtigste kaseinfraktioner er alfa (s1) og alfa(s2)-kaseiner, kasein og kappa-kasein. Den kendetegnende egenskab ved alle kaseiner er deres lave opløselighed ved pH 4,6. Den almindelige sammensætningsfaktor er, at kaseiner er konjugerede proteiner, mest med phosphatgruppe(er) esterificeret til serinrester. Disse fosfatgrupper er vigtige for kaseinmicellens struktur. Calciumbinding af de enkelte kaseiner er proportional med fosfatindholdet.

konformationen af kaseiner er meget lig den af denaturerede kugleformede proteiner. Det høje antal prolinrester i kaseiner forårsager særlig bøjning af proteinkæden og hæmmer dannelsen af tætpakkede, ordnede sekundære strukturer. Kaseiner indeholder ingen disulfidbindinger. Manglen på tertiær struktur tegner sig også for kaseins stabilitet mod varmedenaturering, fordi der er meget lidt struktur at udfolde sig. Uden en tertiær struktur er der betydelig eksponering af hydrofobe rester. Dette resulterer i stærke associeringsreaktioner af kaseinerne og gør dem uopløselige i vand.

inden for gruppen af kaseiner er der adskillige kendetegn baseret på deres ladningsfordeling og følsomhed over for calciumudfældning:

alfa(s1)-kasein: (molekylvægt 23.000; 199 rester, 17 prolinrester)

to hydrofobe regioner, der indeholder alle prolinresterne, adskilt af en polær region, der indeholder alle undtagen en af otte fosfatgrupper. Det kan udfældes ved meget lave niveauer af calcium.

alfa (s2) – kasein: (molekylvægt 25.000; 207 restkoncentrationer, 10 proliner)

koncentrerede negative ladninger nær N-terminal og positive ladninger nær C-terminal. Det kan også udfældes ved meget lave niveauer af calcium.

krit-kasein: (molekylvægt 24.000; 209 rester, 35 proliner)

højt ladet N-terminal region og en hydrofob C-terminal region. Meget amfifilt protein virker som et vaskemiddelmolekyle. Selvforeningen er temperaturafhængig; vil danne en stor polymer ved 20 liter C, men ikke ved 4 liter C. mindre følsom over for calciumudfældning.

kappa-kasein: (molekylvægt 19.000; 169 rester, 20 proliner)

meget resistent over for calciumudfældning, stabilisering af andre kaseiner. Osteløbespaltning ved phe105-Met106-bindingen eliminerer stabiliseringsevnen og efterlader en hydrofob del, para-kappa-kasein og en hydrofil del kaldet kappa-kasein glycomacropeptid (GMP) eller mere præcist kaseinomacropeptid (CMP).